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Sur cette page sont présentés brievement mes  projets de recherche passés et en cours axés vers les études théoriques des propriétes structurales des détergents en présence ou absence de peptides/proteines en utilisant les simulations moléculaires classiques ou ab-initio. Vous pouvez télécharger .  
I. Structures des micelles inverses ioniques et non-ioniques. 
Il est aussi connu que l'hydratation jouent un rôle fondamental la stabilité et les changements de structure (i.e. les phases de dépliement/repliement et le fonctionnement des protéines. Du fait que les MI sont considérées comme des modèles de systèmes membranaires simplifiées, nous permet de les utiliser pour examiner l'influence de l'hydratation des têtes polaires des molécules d’AOT sur la stabilisation de la structure secondaire d’un peptide modèle (un octapeptide alanine en hélice-α), confiné dans des micelles d’AOT de rapport Wo ≈ 4.8 et 6.8 (4). Nous avons montré que lorsque l’eau est majoritairement liée aux têtes polaires des détergents et donc peu disponible pour hydrater le peptide, la structure secondaire en hélice-α du peptide est conservée alors quelle est plus ou moins rapidement perdue dans les micelles plus hydratées ou dans l'eau. Ces résultats  sont en accord avec les données expérimentales disponibles.  (4) Abel, S. J. Am. Chem. Soc.,(Communication), (2006), 128(2); 382 En collaboration avec le Dr. M. Waks du LIP (UMR7623), nous avons exa- miné l'influence de la taille des micelles inverses et de leurs hydratation sur la structure d'une proteine confinée (6) Nous avons choisis le cytochrome c comme proteine modèle, car il a été demontré par nombreuses mesures experimentales (par exemple, par dichroïsme circulaire ou fluorescence) que la taille (et l'hydratation) ainsi que l'environnement électrique lié aux charges négatives des têtes polaires des molecules d'AOT, pouvait affecter de façon importante la structure secondaire de la proteine et notamment la stabilité de l'heme. Nos résultats obtenues par simulations confirment les experiences et montrent aussi le role conjoint de l'hydratation dans les phénomènes observés. (6) Abel S.; Waks M. and Marchi M. Eur. Phys. J. E (2010), 32(4), 399-409
III. Influence de l'hydratation sur la compressiblité isothermes des micelles inverses par simulations de dynamique moléculaires.
Résultats décris dans mon livre "Micelles inverses d'AOT et de C12E4: “Structure et évaluation de leurs compressibilités par simulation de dynamique moléculaire" (en français) publié en 2010 chez EUE editions (ISBN-10: 6131533792) 228 pages. (lien)
II. Proteines et peptides confinés dans des micelles d’AOT. 
Les micelles inverses (MI) sont des nano-gouttelettes d’eau (10 - 100 Angströms) thermodynamiquement stables, dispersées dans une phase organique (généralement une huile) et entourées d’une monocouche de tensioactif. La taille et le contenu en eau des micelles inverses peut être expérimentalem- ent controlé à l'aide du rapport molaire Wo=[H2O]/[détergent]. En faisant varier le rapport Wo, il est possible d'éxaminer l'influence du confinement sur les propriétés structurales et dynamiques des MI et de l'eau confinée. Je me suis particulièrement intéressé à étudier à l'aide de simulations de dynamiques moléculaires expicites, la structure de petites MI (Wo ≤ 7) constituées d'AOT (1) et de C12E4 (2,3) des détergents ioniques et non ioniques. (1) Abel S. et aL J. Phys. Chem. B. (2004); 108(50); 19458-19466, (2) Abel S. et al. Eur. Biophysical Journal, (2005), 34, P590 (Poster) (3) Abel S. et al. Langmuir (2006) 22 (22); 9112 (17) Marchi & Abel  J. Phys. Chem Letters (2015), 6 (1), pp 170–174 (20) S. Abel et al. Langmuir, (2016), 32 (41), pp 10610–10620
IV. Propriétés structurales de différents systèmes micellaires.
En collaboration avec le laboratoire de Physico-chimie des surfaces fonctionnelles de l'INSP à Paris les Prs. M. Goldmann), S. Remita CNAM (Paris) et W. Urbach de l’ENS Ulm, nous avins étudiés les propriétes d'agrégation et de surfaces des micelles directes constituées d'acide linoleique (5) dans le but d'éxaminer leur structure en présence de metaux nobles comme l'argent pour mimer la formation de nanocoques métalliques. (5) Abel, S. et al. Chem. Physics Lett. (2009), 481, 1-3, 124-129.
B. Influence de la conformation des têtes polaires sur la structure des micelles de glycolipide.  J’étudie aussi l'influence de la stéréochimie des têtes polaires des détergents constitués de sucre.en particulier le dodecyl-b-maltoside (de la famille des alkyl glycosides), qui est un des détergents les plus utilisés lors de la solubilisation “douce” des protéines membranaires. Dans le cas de ce détergent, il est établi que ce détergent existe sous deux formes isomères, α et β, correspondant à des conformations différentes de la tête polaire de ces molécules (i.e. conformation coudée et alignée, respectivement). Les propriétés de ces isomères étant assez différentes,en ce qui concerne les concentrations micellaires critiques, le nombre moyen de détergents par micelle, et les capacités dénaturantes de ces amphiphiles pour les protéines membranaires (7). En collaboration avec les Prs F-Y Dupradeau du Laboratoire des glucides (UMR 6219, Université d'Amiens) et A.D. MacKerell Jr. (School of Pharmacy, University of Baltimore, USA),j’ai développé des champs de force compatibles avec les potentiels GLYCAM (AMBER) et CHARMM (disponibles dans la partie “dowloads” du site) pour les simulations moléculaires explicites de nombreux types de détergents à partir de calculs ab-initio
(7) Abel S. et al. Computer Simulations studies of the dodecyl-B-Maltoside micelles in water: Influence of the headgroup and force field parameters J. Phys. Chem. B. (2011), 115, 3, 487-499 [14] S. Manet et al. J. Phys. Chem. B, (2015) 109 (41):13113-13133 [15] E.Karakas et aL (2016) JBSD in press V. Interactions biomolecules et micelles de détergent. . 
A. Micelles directes ioniques d'acide gras polyinsaturés à longue chaine hydrocarbonée.
En collaboration avec le Dr. DeForesta de l’iBiTec-S/SB2SM/LPM du CEA Saclay, nous nous intéressons à examiner les propriétés topologiques et dynamiques de peptides issus de la proteine membranaire en MRP1/ABCC1 qui représente le membre fondateur de la branche C des transporteurs membranaires ABC (ATP Binding Cassette). Nous nous focalisons en particulier sur 4 peptides transmembranaires impliqués dans la régulation et la specificité de la proteine MRP1 pour ses substrats. Notre objectif est de compléter les données experimentales à l’aide de simulations moleculaires dans differents types de solvants ou systèmes micellaires (dodecyl phosphocholine (DPC)  (Figure à droite) et dodecyl-b-maltoside (bDM)) [8,10]. [8] Abel et al. Molecular dynamics simulations of a charactertic DPC micelle in water. J. Chem. Theory Comput.      (2012) 8, 11, 4610–4623 [10] Abel et al. BBA-Biomembranes (2014), 1, 493-509 [19]  X. Liang, M.Marchi, C. Guo, Z. Dang and S. Abel  (2016) Langmuir 32 (15), pp 3645–3654
 VI. Formation d’agrégats amyloïdes et rôle de l’hydratation.
L’élucidation du mécanisme par lequel les protéines se convertissent en fibres amyloïdes, demeure un objectif d’importance majeure. Le fait que de nombreux peptides et protéines, même sans aucun rapport avec des pathologies connues, soient susceptibles de former des fibrilles amyloïdes suggèrent que ce mode d’organisation structurale est une propriété intrinsèque des chaînes polypeptidiques. En collaboration avec l’équipe du “Bioacoustique des nanosystèmes” du LIP (CNRS UMR 7623) nous nous interessons à la β-lactoglobuline (BLG), protéine majoritaire du lait de mammifères. Une des questions que nous cherchons à repondre, est le rôle de l’hydratation dans la formation et la propagation de l’agrégation amyloïde où les séquences hydrophobes des protéines semblent jouer un rôle important. Pour élucider cette question, nous étudions à l’aide de simulations moléculaires des peptides qui possèdent chacun une partie de la séquence de la BLG. Ces peptides sont connus pour former des fibres et des agrégats amyloïdes. Nous examinons par simulation de dynamique moléculaire l’agrégation de ces peptides dans l’eau, puis nous évaluons les change-mentsinduit par la présence d ’osmolytes tels que le sorbitol, le tréhalose ou l’iboprufen. Ces simulations seront complétées par des expériences de volumétrie. [11] [11] manuscript en préparation VII. Parametres d’absortion des Alkanes thiols à la surface des nanocluster metalliques En collaboration avec le Dr. Richardi du Laboratoire des Matériaux Mésoscopiques et Nanométriques (LM2N), nous nous intéressons à examiner l es parametres d’adsortion des molecules d’alkane thiols à la surface des nanocristaux metalliques differentes formes (cubique, icosaedrique, etc.) et nature des ions métalliques(Or, Argent et Platine).Dans un premier article de simulation [10], nous avons observé à l’aide de simulations moléculaires, differentesorganisations moleculaires des ligands thiols en fonction de leur localisation à la surface des nanoclusters d’or. D’autres études sont en  cours [10] Ajebaili, T et al. J. Phys. Chem. C, (2013), 117 (34), pp 17791–17800. [13] Ajebaili, T et al. J. Phys. Chem. C, (2015), 119 (36), pp 21146–21154
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